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Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/10119/16748

Title: ウリ類炭疽病菌が分泌する病原性タンパク質DN3の構造機能解析
Other Titles: Structuer-function relationship of CoDN3, an effector of Colletotrichum orbiculare
Authors: 大木, 進野
Authors(alternative): Ohki, Shinya
Keywords: エフェクター
Issue Date: 8-May-2020
Abstract: NMRにより、植物病原性真菌Colletotrichum orbiculare(キュウリ炭疽病の原因菌)の小エフェクターCoDN3とカルモジュリン(CaM)との間にCa2+依存的な相互作用があることが直接的に示された。CoDN3の構造は揺らいでおり、CaM結合部位はC末端の残基34~53である。合成ペプチドを用いた実験で、Ca2+結合型 CaM 複合体中の CoDN3 のCaM 結合部位がヘリカルな構造をとることが示された。また、CaM 結合能を欠損した CoDN3 変異体を用いた細胞死抑制実験から、CoDN3 のCaM 結合部位が 生体内での完全な機能に必要であることが示唆された。研究成果の学術的意義や社会的意義: ウリ科植物の病原菌 Colletotrichum orbiculareが植物細胞に分泌するDN3というエフェクターについて、その構造と機能の一端を明らかにした。さらに、このDN3が機能を発揮するメカニズム、すなわち、感染機構に関して、植物タンパク質CaMが重要な役割を担っていることを見出した。この研究結果は、学術的なインパクトだけでなく、植物の感染予防薬を開発するうえでの有益な情報を与えるものである。従って、食糧問題の解決に寄与するポテンシャルを持っている成果であり、社会的にも意義があるものと考えられる。 : Nuclear magnetic resonance (NMR) data directly indicated a Ca2+-dependent interaction between calmodulin (CaM) and CoDN3, a small effector of the plant pathogenic fungus Colletotrichum orbiculare, which is the causal agent of cucumber anthracnose. The overall conformation of CoDN3 is intrinsicallydisordered, and the CaM-binding site spans residues 34-53 of its C-terminal region. Experimentsemploying a chemically synthesized peptide corresponding to the CaM-binding site indicated that the CaM-binding region of CoDN3 in the Ca2+-bound CaM complex takes ana-helical conformation. Celldeath suppression assay using a CoDN3 mutant lacking the CaM-binding ability suggested that the wildtype CaM-binding site is necessary for full CoDN3 functionin vivo.
Description: 基盤研究(C)(一般)
Language: jpn
URI: http://hdl.handle.net/10119/16748
Appears in Collections:2019年度 (FY 2019)

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