JAIST Repository >
g. ナノマテリアルテクノロジーセンター >
g50. 科学研究費助成事業研究成果報告書 >
2008年度 >

このアイテムの引用には次の識別子を使用してください: http://hdl.handle.net/10119/8469

タイトル: NMR・MM法による炭酸脱水酵素機能に重要なHis残基の挙動解析と触媒機構解明
その他のタイトル: NMR and MM Analysis of Tautomerization of His64 Coupled to Ionization of Zinc-bound Solvent during Proton Transfer in Carbonic Anhydrase
著者: 島原, 秀登
著者(別表記): SHIMAHARA, HIDETO
キーワード: タンパク質
酵素
機能
ヒスチジン
互変異性
触媒
反応機構
プロトン移動
発行日: 17-Jun-2009
抄録: NMRデータを解析することにより「一般にHis残基の互変異性平衡は水素結合に支配される」との規則性を見出し,それによって同法により得られた「炭酸脱水酵素の機能に重要なHis残基の互変異性平衡定数は1.0である」との結果が示す水素結合の特異性を明らかとした. その結合様式を既知X線構造と比較し,かつ計算化学解析によって検証した結果,当分野において長く懸案であった触媒反応にみられるプロトン移動の機構を解明した.
記述: 研究種目:若手研究(B)
研究期間:2007~2008
課題番号:19770128
研究者番号:40313704
研究分野:生物学
科研費の分科・細目:生物科学・生物物理学
言語: jpn
URI: http://hdl.handle.net/10119/8469
出現コレクション:2008年度 (FY 2008)

このアイテムのファイル:

このアイテムに関連するファイルはありません。

当システムに保管されているアイテムはすべて著作権により保護されています。

 


お問い合わせ先 : 北陸先端科学技術大学院大学 研究推進課図書館情報係